Estructura secundaria

Para neutralizar las cargas polares del esqueleto peptídico, las proteínas adoptan conformaciones que maximizan la formación de puentes de hidrógeno. Esto lo hacen principalmente por medio de $\alpha$ -hélices dextrógiras y láminas $\beta$ . Éstas y otras formas menos abundantes (giros), o las partes sin estructura secundaria definida (lazos), pueden describirse con precisión por medio de diagramas de Ramachandran, que muestran los ángulos $\phi$ y $\psi$ de cada residuo de una proteína. Las figuras 1.4,1.5 y 1.6 ilustran estos conceptos.

Figura 1.4: Ángulos fi y psi en el esqueleto de la cadena polipeptídica, figura tomada de http://www.cgl.ucsf.edu/home/glasfeld.

Figura 1.5: Diagrama de Ramachandran genérico, marcando las regiones más probables de los residuos. En las estructuras determinadas experimentalmente normalmente no más del 20 por ciento de los residuos se sale de estas regiones. Figura tomada de www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2.

Figura 1.6: Ejemplo de diagrama de Ramachandran de una proteína beta, tomado de bmbiris.bmb.uga.edu/wampler.

La formación de estructura secundaria depende en gran medida de la estructura primaria, ya que unos residuos favorecen unos tipos de estructura sobre otros. Esto se ha aprovechado para desarrollar herramientas de predicción de estructura secundaria bastante precisas.